Сложные белки

Белками являются высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, которые состоят из аминокислот, они соединены в цепи при помощи пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Белки составляют структурную и функциональную основу любого живого организма, так как с их деятельностью связано само существование живой материи. Ф. Энгельс, учитывая важнейшую роль белков писал: «Жизнь есть способ существования белковых тел, и этот способ существования состоит по своему существу в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел… Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни».

В животном организме белки выполняют многочисленные функции, которые жизненно-необходимы, это такие функции, как: структурная, каталитическая, защитная, транспортная, энергетическая, участие белков в передаче наследственности и т.д. Очень многие проявления жизни связаны с активной деятельностью белков: способность к росту, раздражимость, сократимость, развитие, размножение, активная регуляция собственного состава и функций, приспособляемость к среде, пищеварение, а также выделение конечных продуктов обмена.

Белковая молекула имеет 4 уровня структурной организации.

1 уровень. Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В белках отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, которые возникают при взаимодействии α-карбоксильных и α-аминогрупп аминокислот.

[pic 1]

На сегодняшний день расшифрована первичная структура десятков тысяч различных белков. При помощи гидролиза выясняют аминокислотный состав для того, чтобы можно было определить первичную структуру белка. После этого переходят к определению химической природы концевых аминокислот. Далее определяют последовательность аминокислот в полипептидной цепи, для итого используется избирательный частичный гидролиз.

2-ая структура белка. Подразумевает собой конфигурацию полипептидной цепи. Данный процесс протекает в соответствии с программой, которая заложена в первичной структуре.

Стабильность данной структуры обеспечивается в основном водородными связями, но при этом свой вклад вносят ковалентные связи, такие как пептидные и дисульфидные.

Считается что самым вероятным типом строения глобулярных белков является α-спираль. Для каждого белка характерна определенная степень спирализации. К примеру цепи гемоглобина спирализуются на 75%, а пепсина на 30%.

Β-структура это тип конфигурации полипептидных цепей, которые обнаружены в белках волос, шелка и мышц.

[pic 2][pic 3]

Рис. 2. Вторичная структура белка: а – α-спираль; б – β-структура

Также существуют такие белки, строение которых не соответствует ни α-, ни β-структуре, к таким белкам относится коллаген.

3-ая структура белка. Представляет собой пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.

Если ссылаться на современные представления, то третичная структура белка в конце синтеза формируется самопроизвольно. При этом основная движущая сила это взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаются внутрь белковой молекулы, а полярные радикалы ориентируются в сторону воды. Процесс формирование нативной пространственной структуры полипептидной цепи называют фолдингом. Из клеток выделены белки, названные шаперонами. Они участвуют в фолдинге. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.).