Ферменти або ензими

ФЕРМЕНТИ

Ферменти або ензими (fermentum - «закваска») - високомолекулярні сполуки білкової природи, що є каталізаторами біохімічних реакцій в живих організмах і поза ними. До теперішнього часу знайдена лише одна ферментативна реакція небілкової природи, коли молекула РНК каталізує власне «розрізання» на частини.

У живій клітині безліч різноманітних сполук, але реакції між ними не безладні, а утворюють певні метаболічні шляхи, характерні для даної клітини. Індивідуальність клітини у великій мірі визначається унікальним набором ферментів, який вона генетично запрограмована виробляти. Відсутність навіть одного ферменту або який-небудь його дефект можуть мати дуже серйозні негативні наслідки для організму.

Всі ферменти відносяться до глобулярних білків, причому кожен фермент виконує специфічну функцію, пов'язану з притаманною йому глобулярною структурою. Однак, активність багатьох ферментів з великою молекулярною масою - 10кДа до 1МДа і більше (для порівняння молекулярна маса глюкози - 180, діоксиду вуглецю - 44, амінокислот - від 75 до 204) залежить від небілкових низькомолекулярних сполук, які називаються кофакторами.

Молекулярний комплекс білкової частини (апофермента) і кофактора називається холоферментом. Роль кофактора можуть виконувати іони металів (Zn2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+, Cu2+, K +, Na +) або складні органічні сполуки. Органічні кофактори зазвичай називають коферментами, деякі з яких є похідними вітамінів. Тип зв'язку між ферментом і коферментом може бути різним. Іноді вони існують окремо і зв'язуються один з одним лише під час протікання реакції. В інших випадках кофактор і фермент пов'язані постійно і іноді міцними ковалентними зв'язками. В останньому випадку небілкова частина ферменту називається простетичною групою. Найважливішими коферментами є похідні вітамінів, кофакторами - мінерали (макро-і мікроелементи). При дефіциті вітамінів і мінералів активність ферментативних реакцій різко падає, з чим пов'язані різні патологічні процеси в організмі.

Ферменти поділяються на прості і складні. Прості складаються тільки з амінокислот, а складні (їх більшість) крім білка включають небілкову групу (кофактор або кофермент).

Особливістю ферментів є їх виключно висока активність (вони прискорюють реакції в мільярди разів). Так одна єдина молекула ферменту може каталізувати при звичайній температурі перетворення від тисячі до мільйона молекул речовини в хвилину. Ця швидкість каталізу недосяжна для небіологічних каталізаторів. Інша, не менш важлива властивість ферментів - специфічність (вибірковість) їх дії щодо структури субстрату, типу реакцій і умов її проведення.

Ферменти, володіючи високою специфічністю, направляють перетворення речовини в певне русло. Вони каталізують реакції в м'яких умовах, тобто при звичайному тиску, невисокій температурі і значеннях рН, близьких до нейтральних, проте, вони дуже чутливі до змін рН середовища і зміни температури. Так як максимальна активність ферменту обумовлена оптимальною конформацією молекули ферменту в цілому і активного центру зокрема, то навіть невеликі зміни навколишніх умов, які зачіпають зв'язування субстрату або конформацію третинної структури білка, будуть, відповідно, впливати на швидкість ферментативної реакції.

Оптимальне рН для кожного ферменту означає, що стан його іонізації відповідає найкращій комплементарності. Зміна температури викликає суперечливий ефект: з одного боку, при підвищенні температури до 37-40оС швидкість ферментативної реакції збільшується, що закономірно для каталізу; з іншого боку, при температурі більше 50оС починається денатурація ферменту. Ферментативні процеси не дають побічних реакцій, для них характерний 100% вихід цільового продукту.

Ферменти регульовані, тобто вони можуть змінювати свою активність під впливом певних чинників, при цьому вихід цільового продукту буде різним. Цим забезпечується координованість всіх метаболічних процесів у часі.