Ферменты в пищевых технологиях

Введение………………………………………………………………………………3

Ферменты в пищевых технологиях………………………………………………......4

Применение ферментных препаратов в пищевых технологиях…………………...7

Производство молочных продуктов………………………………………………...14

Сыроварение………………………………………………………………………….15

Заключение…………………………………………………………………………....18        

Список использованной литературы………………………………………………..19

Иногда стабильности ферментов введением в структуру специального модуля, у некоторых . 
стабильности ферментов к протеолизу осуществляется путем удаления узнавания протеаз структуры доменов, либо путем степени гликозилирования введение в аминокислот; сайтами О- или N-гликозилирования. 
Модификация ферментов также с изменения их структуры путем или удаления домена. , в введения в гликозилтрансфераз целлюлозосвязывающего они приобретают «сшивать» оборванные концы в аморфных на поверхности волокна. «ненужных» модулей уменьшает молекулы, в результате чего эффективность диффузии в субстрат. Изменение характера и субстратной ферментов достигается, например, петель, активный центр , что их в эндогидролазы [24]. 
из видов модификации - модификация ферментов. Ферменты используют модификации протеинов более 20 . В технологиях ферменты для регулирования -технологических и нутритивных свойств [25-27], а также для функционально-свойств пищевых [28-30]. В 90-х гг XX в. ферменты использовать для других ферментов. Сложность осуществления реакций обусловлена факторами, взаимодействие молекул . Одним немногочисленных примеров модификации является фосфолипазы А2 трансглутаминазой [31, 32Все шире в качестве ферментов генетически микроорганизмы. их генома с целью гиперпродукции продуцируемых микроорганизмами ферментов создания возможности нехарактерных для микроорганизма ферментов. 
С увеличения гиперпродукции микроорганизмы подвергают различных мутагенов (ультрафиолетовых и лучей, агентов), как гибельную у большей микробной популяции, так и , способствующие продукции ферментов. Для каждого и микроорганизмы условия мутагенной , позволяющие количество выживших клеток. жизнеспособными микробные подвергают скринингу геномным вариантам, отбирая наиболее продуцентов определенных . 
метод, методом классической , впервые описан в 30-х гг. в, и активно использовался в 1950-гг. на смену методы модификации микроорганизмов, на достижениях инженерии. В частности рекомбинантная (рДНК) технология, внедрять в микроорганизма гены, ответственные за необходимых ферментов. В настоящее налажено промышленное микроорганизмов-рекомбинантных ферментов. Например, , ответственный выработку фермента , выделенный эукариотического организма, внедряют в микроорганизмов Escherihia , Kluyveromyces или Aspergillus , которые продуцентами данного [33Бактерии Bacillus используют как рекомбинантного фермента [34Использование микроорганизмов-продуцентов рекомбинантных имеет ряд . Один и тот же может использоваться продуцент различных препаратов, унифицирует технологию получения. ферментов значительно , например глюкоамилазы и . продуцируемых штаммами Aspergillus. превышает выход ферментов из штаммов в 10-30 . 
ферменты отличаются чистотой, имеет особое в пищевых . Например, использование свободных протеазной активности в хлебопечении улучшить реологические теста, не происходит структуры белков . 
ферменты широко в пищевых (табл. 2). , если в непищевых отраслях рекомбинантные ферменты без ограничений, то пищевые , полученные с использованием рекомбинантных , должны соответственно маркированы информирования потребителя. 
Кроме из природных , ферменты быть получены искусственного синтеза. Перспективен синтез , не полипептидных структур, но содержащих активных центров ферментов. ферменты, синтетические полимеры и металлопроизводных , являющиеся , в дополнительные реакционные ориентированы как центры ферментов [35]. 
Циклодекстрины широко используются для создания синтетических ферментов, поскольку способны к гидрофобному связыванию в центральной полости активных соединений. На основе β-циклодекстрина получены различные синтетические гидролитические ферменты [35], ферменты с химотрипсиновой [36], трансамилазной и рибонуклеазной активностью [37, 38]. Синтетический химотрипсин был получен путем включения в молекулу β-циклодекстрина каталитических групп - имидозолилбензоиной кислоты или других имидазольных соединений. 
Поскольку синтетические ферменты не содержат аминокислотных остатков, они менее подвершены действию таких факторов, как температура, рН, ионная сила, чем природные ферменты, для конформационной стабильности и биологических функций которых данные факторы являются лимитирующими [39-42]. Эти свойства синтетических ферментов расширяют возможности ферментативных технологий, в том числе и в пищевой промышленности.[pic 72][pic 73][pic 74][pic 75][pic 76][pic 77][pic 78][pic 79][pic 80][pic 81][pic 82][pic 83][pic 84][pic 85][pic 86][pic 87][pic 88][pic 89][pic 90][pic 91][pic 92][pic 93][pic 94][pic 95][pic 96][pic 97][pic 98][pic 99][pic 100][pic 101][pic 102][pic 103][pic 104][pic 105][pic 106][pic 107][pic 108][pic 109][pic 110][pic 111][pic 112][pic 113][pic 114][pic 115][pic 116][pic 117][pic 118][pic 119][pic 120][pic 121][pic 122][pic 123][pic 124][pic 125][pic 126][pic 127][pic 128][pic 129][pic 130][pic 131][pic 132][pic 133][pic 134][pic 135][pic 136][pic 137][pic 138][pic 139][pic 140][pic 141][pic 142][pic 143][pic 144][pic 145][pic 146][pic 147][pic 148][pic 149][pic 150][pic 151][pic 152][pic 153][pic 154][pic 155][pic 156][pic 157][pic 158][pic 159][pic 160][pic 161][pic 162][pic 163][pic 164][pic 165][pic 166][pic 167][pic 168][pic 169][pic 170][pic 171][pic 172][pic 173][pic 174][pic 175][pic 176][pic 177][pic 178][pic 179][pic 180][pic 181][pic 182][pic 183][pic 184][pic 185][pic 186][pic 187][pic 188][pic 189][pic 190][pic 191][pic 192][pic 193][pic 194][pic 195][pic 196][pic 197][pic 198][pic 199][pic 200][pic 201][pic 202][pic 203][pic 204][pic 205][pic 206][pic 207][pic 208][pic 209][pic 210][pic 211][pic 212][pic 213][pic 214][pic 215][pic 216][pic 217][pic 218][pic 219][pic 220][pic 221][pic 222][pic 223][pic 224][pic 225][pic 226][pic 227][pic 228][pic 229][pic 230][pic 231][pic 232][pic 233][pic 234][pic 235][pic 236][pic 237][pic 238][pic 239][pic 240][pic 241][pic 242][pic 243][pic 244][pic 245][pic 246][pic 247][pic 248][pic 249][pic 250]