Фермент

Фермент

 Организмдегі химиялық реакцияларды катализдік жылдамдататын белок табиғатты заттар ферменттер немесе энзимдер деп аталады.

        Құрылысы бойынша ферменттер бір компонентті және екі компонентті болып бөлінеді.

• Бірінші жағдайда фермент ролін қандай да бір жеке белоктың өзі атқарады.
• Екінші жағдайда белок молекуласымен байланысқан табиғаты белок емес қосымша зат болады. Екі компонентті ферменттің белокты бөлігі апофермент, ал қосымша тобы кофермент деп аталады. Берік байланысып, белокты бөлігінен ажырамайтын болса, қосымша топ простетикалық топ деп аталады.

        Көпшілік жағдайда кофермент ролін витаминдер немесе олардың туындылары атқарады. Сонымен қатар НS-глутатион, нуклеотидтер, кейбір моносахаридтердің фосфорлы эфирлері де кофермент бола алады.

        Екі компонентті ферменттерде кофермент активті центр ролін атқарады. Ал бір компонентті ферменттерде активті центр ролін белок  молекуласының белгілі бір бөлігінде орналасқан бірнеше амин қышқылы қалдықтарының жиынтығы атқарады. Ферментативті реакцияға түсетін затты әдетте субстрат деп атайды.

Ферменттердің әсер ету механизмі. Ацетилхолинэстераза – бір компонентті фермент. Оның активті центрінде 4 амин қышқылы – глу, сер, гис және тир қалдықтары орналасқан. Алдымен (1-ші фаза) фермент-субсраттық комплекс түзіледі. Бұл кезде ацетилхолиннің оң зарядты азот атомы мен глутамин қышқылының теріс зарядталған СОО- тобы арасында электростатикалық тартылу болады. Содан кейін (2-ші фаза) сериннің ОН-тобындағы оттек атомы мен холиннің ацетил радикалындағы СО-тобының көміртек атомы арасында байланыс түзіледі. Әрі қарай ацетилхолиннің ОН-тобы мен тирозин радикалының ОН-тобы арасында сутектік байланыс түзіледі. Аталған байланыстардың түзілуі ацетилхолин молекуласындағы күрделі эфирлік байланысты әлсіретеді. Сериннің ОН-тобынан протонды өзіне қарай тартатын гистидин радикалының әсерінен серин радикалы мен ацетил тобы арасында күрделі эфирлік байланыс нығаяды және осымен бір мезгілде ацетилхолин молекуласындағы күрделі эфирлік байланыс үзіледі және протон тирозин радикалынан холин қалдығына ауысады (3-ші фаза). Холин ферменттің активті центрінен босап шығады да, оның орнын су молекуласы алады. Ол ацетил тобының карбонилдік оттегімен және тирозиннің оттегімен байланыс түзеді (бұл момент суретте көрсетілмеген). Одан кейін протон гистидин қалдығынан сериннің ОН-тобының оттегіне қайтып келеді, ал су протоны – тирозин радикалына қосылады. Осымен бір мезгілде реакцияның екінші өнімі – сірке қышқылы бөлініп шығады және ферменттің бос активті центрі катализдің жаңа актісіне дайын болады (4-ші фаза).

        Субстрат ферменттің активті центріне келіп қосылады да, онымен фермент субстраттық комплекс түзеді. Ферменттердің әсер ету механизмінің схемасы мынадай:

[pic 1]Е+ S [pic 2]ES[pic 3]ES'[pic 4][pic 5]EP[pic 6]E+P [pic 7]

• Бірінші фазада ферменттің активті центрі мен субстрат бір-бірімен ковалентті немесе тағы басқа байланыс арқылы байланысып, комплекс түзеді.
• Екінші фазада ферменттің активті центрімен байланысқандықтан субстрат молекуласындағы қажетті байланыс әлсіреп, үзілуге жақындайды, яғни субстрат активтендіріледі.
• Үшінші фазада химиялық реакцияның өзі жүреді де реакция өнімі п.б
• Төртінші фазада реакция өнімдері ферменттің активті центрінен босап шығады.

Изозимдер. Көптеген жағдайда ферменттер мультимерлер болып табылады, яғни олардың молекуласы аталған белоктың бір емес, бірнеше молекуласынан суббірліктерден немесе протомерлерден тұрады. Жоғары катализдік активтілікті фермент бұл кезде тек мультимер түрінде ғана көрсете алады. Мультимер - ферменттердің молекулалары әдетте суббірліктердің екі типінен А және В деп белгіден тұрады.

 Жылдамдататын реакциясының типі бойынша ферменттер 6 класқа бөлінеді: