Инженерлік энзимология туралы түсінік

Инженерлік энзимология туралы түсінік. Оның міндеттері және қазіргі технологиядағы орны.

Барлық негізгі ферменттердің көзін үш топқа бөлуге болады: 1. Ет өндіруші өндірістің қалдығы ретіндегі жануарлар ұлпасы. Алдымен, ферментке бай қарын асты безі және қарынның сілемейлі қабаты. 2. Кейбір өсімдіктер. Мысалы,папаин және рицин, мұндай гидролитикалық ферменттерді  қауын ағашының  және инжир ағашының шырынынан алады, ал арпадан - амилазаны.  3. Микроорганизмдер.

Фермент деп көбіне ақуыздық табиғаты бар және арнайы катализатор блып табылатын билогиялық заттарды атайды. Табиғатымен ферменттер күрделі қосылыстар болып табылады. Көпшілігінің құрылымы толықтай құрастырылмаған. Алайда ақуыздық «құрылымы»- биологиялық катализатордың айрылмас бөлігі екендігі көпшілік өндірістік жолмен алынған ферменттік препараттар дәлелдей алады. Практикалық жағынан бұл препараттарды ақуыздық табиғатынан «тазарту» олардың каталитикалық активтілігін жоғалтуына әкелді.

Инженерлік энизимология (ИЭ) химиялық заттарды немесе өнімдерді (мысалы, тағамдарды) алудың өндірістік әдістерін тауып, іске асырады. Ол сондай үрдістерде катализаторлар ретінде биологиялық обьектілерден бөлініп алынған немесе бөлініп-көбеюі жасанды түрде тежелген жасушалардың ішінде болатын ферменттерді пайдалануға негізделген. ИЭ – биотехнологияның салаларының бірі болып қалыптасып отыр. ИЭ-ның теоретикалық негізі – биоорганикалық химия, биохимия, микробиология и химическая технология болып табылады. Органикалық синтезде ферменттерді кеңінен пайдалану ферменттерді иммобилиздеудің, сонымен қатар, ішінде арнайы ферменті микроорганизмдердің жасушаларын иммобилиздеудің нәтижесінде қол жетіп отыр (кейде иммобилизденген микроорганизмдерді пайдалануды биотехнологтяның басқа саласы – микробиологиялық синтезге жатқызады). Иммобилиздеу ферменттерге гетерогенді катализаторлардың қасиетін береді, яғни, оларды реакциалық қоспадан (субстраттан және өнімнен) фильтрлмен сүзу арқылы оңай алып кетуге мүмкіндік береді. Көптеген дембіл-дембіл қайталанып отыратын процестерді (мысалы, 6-аминопенициллан қышқылын алу) түтікке немесе ағыны бар қондырғыға ферментті иммобилиздеу арқылы үздіксіз жүретін режимге айналдыруға болады.

ИЭ саласы өз кезегінде бірнеше бағыттарға бөліне бастады. Себебі – ферменттердің химиялық реакторлардағы алуантүрлі мүмкіндіктері айқындала бастады.

ИЭ дүниеге келтірген де энзимология саласындағы іргетастық зерттеулер, ферменттерді бөліп алудағы жетістіктер және химиялық реакциялардың жылдамдығы туралы ілім. Биокатализаторлардың ерекше қасиеттері – жоғары арнайылығы мен каталитикалық активтігі, сонымен қатар ферменттің құрылысын ұстап тұратын өзара байланыстар – олар ғылыми және қолданбалы терең зерттеулердің ұйытқысы болды. Бұл тұрғыдан кейбір мәселелер шешіліп үлгірсе, келесілерінің шешу принциптік жолдары анықталып отыр.

Соңғы 30 жылда молекулалық биология мен полимерлік химия саласында үлкен қадам жасалды. Қол жеткен жетістіктер кететін шығыны әлдеқайда төмен рекомбинантты белоктарды көп мөлшерде өндіруге мүмкіндік беріп отыр. Кейінірек жасанды құрамында бірлік саны белгілі (синтетикалық) гомополимерлер мен диблок-сополимерлер дүниеге келді. Полимерлік химияның пайдалану диапазоны белоктарға ұқсас, арнайы каталитикалық активтік көрсете алатын материалдарды алуға дейін жетпек.

Соңғы кезде ұзындығы және құрамына кіретін мономерлер мен олардың тізбектелу тәртібі алдын-ала белгіленген, каталитикалы белсенді полимерлерді дайындау ИЭ-нің нысаны болып отыр. Полимерлердің құрамында каталитикалық активтік үшін қажет болатын функционалды топтардың бәрі болады. Сонымен қатар, ерітіндідегі полимердің анықталған мономерлердің тізбек қатары максималды активтікке қажет конформациямен сәйкес келетін болады. Егер осы жағдайлар орындалатын болса – онда табиғи биологиялық катализаторлардан күштірек болатын жасанды (синтетикалық) полимерлік ферменттерді дайындауға болады. Немесе, жасанды катализаторлар өздеріне сәйкес келетін ферменттері жоқ химиялық реакцияларды белсенді түрде жүргізе алады. Сонымен қатар, жаңа пайда болған полимердің көміртегілік қаңқасы табиғи ферментпен салыстырғанда өте жоғары физико-химиялық тұрақтылыққа және ұзақ уақыт жұмыс істей алатын қасиетке ие болады. Сонымен қатар, зерттеулерді қарама-қарсы бағытта да жүргізуге болады. Басқаша айтқанда, табиғи ферментпен салыстырғанда тұрақтылығы әлдеқайда төмен жасанды каталитикалық полимерлерді алуға болады. Мысалы, лактондардың негізінде ір молекулалы заттарды ыдырататын полимерлерді алу. Протеазалардың гидролитикалық әсері арқылы ұлпаларды тазалауға болады.  Бірақ, детергенттік протеазалар өте баяу бұзылады, сондықтан ұлпаларды тазалауға пайдаланғаннан кейін олар ағын сулар мен көлдерді ластайды.