Белки

БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ – PROTEUS-ПЕРВЫЙ)

• Функции белков:

1. Каталитическая (ферменты) – ускорение химических реакций
2. Транспортная – гемоглобин (Hb), глобулины
3. Механическая – белок миозин и актин (сокращение)
4. Структурная («стройматериалы») – элементы клеточной мембраны, рецепторы…
5. Регуляторная (гормональная) – гормоны: инсулин, глюкагон…
6. Защитная – интерфероны, антитела, фибриноген, плазмин…
7. Участвуют в передаче сигналов от клетки к клетке (реализация наследственной информации)
8. Энергетическая (в САМУЮ последнюю очередь)

• Белок – это полимеры, состоящие из мономеров: аминокислоты, которые соединены между собой пептидными связями, также белок может иметь несколько полипептидных связей, соединение которых происходит за счет НЕ пептидных связей

Последовательность аминокислот в белке уникальна, информация о последовательности находится в ДНК

Полипептидные цепи образуют пространственные структуры (конформации белков)

Для образования белков человеческого организма используется всего 20 аминокислот из сотен известных в природе аминокислот

АМИНОКИСЛОТЫ

Последовательность аминокислот несет информацию о построении пространственной структуре и функции белка
Общая особенность аминокислот – это наличие амино- и карбоксильной групп, которые присоединены к α атому углерода

Есть две изомерные формы аминокислот: L и D формы

Рацемизация – это самопроизвольные переход L и D изомеров друг в друга

Номенклатура: аминокислота у которой карбоксильная группа занята оканчивается на ИЛ

Классификации аминокислот:

1. По строению соединений, получающихся при их расщеплении:

1. Глюкопластичные (глюкогенные) – при недостатке углеводов они через оксалоацетат (щавелево-уксусная к-та) и ФЭП (фосфоенолпироват) превращаются в глюкозу (глюкогенез) или гликоген
   Глицин, Аланин, Серин, Треонин, Валин, Аспарагиновая к-та, Глутаминовая к-та, Аргинин, Гистидин, Метионин, Изолейцин, Тирозин, Фенилаланин
2. Кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел
   Лейцин, Изолейцин, Тирозин, Фенилаланин

1. В зависимости от того могут ли быть синтезированы в организме:

1. Заменимые
2. Незаменимые – Изолейцин, Лейцин, Лизин, Метионин, Фенилаланин, Треонин, Триптофан, Валин
   В детском возрасте + Аргинин, Гистидин

1. По строению:

[pic 1]

1. По растворимости в воде:[pic 2]

1. С неполярными (гидрофобными) радикалами

1. Алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин
2. Ароматические: фенилаланин, триптофан

1. С полярными радикалами, НЕ ЗАРЯЖЕННЫМИ
   (функциональные группы образуют связи с водой, следовательно лучше растворяются)
   Серин, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин, цистеин
2. С полярными радикалами, ОТРИЦАТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫМИ
   (Имеют дополнительную карбоксильную группу)
   Аспарагиновая и глутаминовая к-ты
3. С полярными радикалами, ПОЛОЖИТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫМИ
   Лизин, аргинин, гистидин

Пептидная связь (ученный Фишер)

Это связь между α-карбоксильной и α-амино группой

Олигопептиды = 1-10 аминокислот

Полипептиды = 10-50 аминокислот

Белки = 50+ аминокислот

Аминокислотные остатки (традиционно)

Аминогруппа – N-конец (слева пишут)

Карбоксильная группа – C-конец (справа пишут)

Пептидная связь образуется независимо от радикалов, св-ва белка зависят только от последовательности аминокислот.

Следовательно для белков не нужно много ферментативных комплексов, расщепление пептидных связей зависит от: после какой аминокислоты стоит пептидная связь (после С конца эти аминокислот)
Трипсин – после Аргинина и Лизина
Химотрипсин – Лейцин, Метионин, Аланин, Ароматические
Пепсин – не специфический (расщепляет все пептидные связи)
Бромциан – после метионина

БЕЛКИ

Физико-химические свойства: