Шпаргалка по "Биологической химии"

Билет 1

1.Т.к. к высоковольтному электрофорезу относится метод дансилирования 1-диметиламинонафталин-5-сульфонилхлорид, который в свою очередь является методом на определение Н-концевой амк. Следовательно можно сделать вывод, что наш пептид будет начинаться с триптофана и иметь следующий вид.                                                                                                                                                                                            (ТРИптофанил-ЛЕЙцилГЛУтамил-ТРЕонил-АЛАнин)

–Электрофорез исходного гидролизата, учитывая то что он не передвигался в условиях электрофереза, происходит в щелочной среде.,т.к. сам несет на себе положительный заряд.  следовательно можно сделать вывод, что пептид обладает нейтральным зарядом, т.к. обладает низкой подвижностью при элетрофорезе.(это все объясняется состоянием ИТ.

– К факторам устойчивости белковых растворов можно отнести 1. Наличие заряда 2. Наличие гидратной оболочки 3. Молекулярная масса. Чтобы улучшить растворимость пептида, необходимо добавить в него АК, обладающую зарядом (глу«-»,асп«-»,арг«+», лиз«+», гис «+»).

2.Третичная структура – это расположение в пространстве всей полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют собственную локальную конформацию, сохраняют спиральные или В-структурные формы. Белок принимает глобулярную форму – многие неполярные группы радикалов амк под влиянием полярного растворителя, воды, объединяются меж собой в клайстеры, исключая воду. При этом они  разрывают водородные связи меж диполями. Уменьшается энтропия, радикалы АК сближаются, и становятся доступными для электростатического взаимодействия – «гидрофобное взаимодействие». В фибриллярных белках формируется путем многослойной укладки плоских в-структур, или параллельной укладки нескольких спиральных структур.

Она стабилизируется за счет взаимодействия радикалов АК(гидрофобные, дисульфидные,  водородные,электростатические, ионные).

3.Для определения молекулярных масс белка используют метод гель-фильтрации(хроматографии). В этом методе используют так называемые молекулярные сита-инертные гидратированные полисахаридные молекулы(сефадексы). При набухании в растворе гранул геля в них образуются поры, через которые могут проходить молекулы разных размеров. Молекулы, которые хорошо проникают внутрь гранул, проходят через хроматографическую колонку медленнее, чем более крупные молекулы. Эффективность разделения смеси веществ определяют по составу вытекающего из колонки раствора(элюата).

4. Относятся к группе гликопротеинов. Т.к. это белки с простетической углеводной группой. Это белково-углеводный комплекс. Сюда же можно отнести и протеогликаны и мукопротеины. Амк СЕР, ТРЕ, АСП могут соединятся с углеводами образуя гликопротеины.

Функции гликопротеинов:

1. Структурная – клеточная стенка бактерий, костный матрикс, например, коллаген, эластин.

2. Защитная – например, антитела, интерферон, факторы свертывания крови (протромбин, фибриноген).

3. Рецепторная – присоединение эффектора приводит к изменению конформации белка-рецептора, что вызывает внутриклеточный ответ.

4. Гормональная – гонадотропный, адренокортикотропный и тиреотропный гормоны.

5. Ферментативная – холинэстераза, нуклеаза.

6. Транспортная – перенос веществ в крови и через мембраны, например, трансферрин, транскортин, альбумин, Na+,К+-АТФаза.

5.        Трансфераза.Фермент катализирующий данную реакцию относится к трансферазам, т.к. данные ферменты переносят функциональные группы от молекулы донора на молекулу акцептора.Передача метиловой группы от ДезоксиУМФ к ТМФ

6.Специфичность ферментов обусловлена комплементарностью молекул фермента и субстрата и уникальностью строения активного центра у каждого фермента.