Будова та властивості амінокислот

1.2. СТЕРЕОІЗОМЕРІЯ АМІНОКИСЛОТ.

Принцип побудови α-амінокислот, тобто знаходження у одного і того ж атома вуглецю двох різних функціональних груп, радикала і атома водню, вже сам по собі зумовлює хіральність (асиметричність) α-вуглецевого атома. Виключенням є проста α-амінокислота гліцин NH2-CH2-COOH, що не має вуглеводневого радикала R і відповідно, центру асиметрії.

Відносна конфігурація α-амінокислот визначається, як і у гідроксикислот, за конфігураційним стандартом — гліцериновим альдегідом — з використанням «гідроксикислотного» ключа.

Розташування в (правильно побудованій) проекційній формулі Фішера аміногрупи зліва (як ОН-групи в L-гліцериновому альдегіді) відповідає L-конфігурації, справа — D-конфігурації асиметричного атома вуглецю.

По R, S-системі позначень α-вуглецевий атом у всіх α-амінокислот L-ряда має S-, а у D-ряда — R-конфігурацію (виняток становить цистеїн).

Більшість α-амінокислот містить один асиметричний атом вуглецю і існує у вигляді двох оптично активних енантіомерів і одного оптично неактивного рацемату. Майже всі природні α-амінокислоти належать до L-ряду.

[pic 1]

α-Амінокислоти — ізолейцин, треонін. 4-гідроксипролін — містять по два центри асиметрії:

[pic 2]

Ці амінокислоти можуть існувати у вигляді чотирьох діастереомерів, що є двома парами енантіомерів, кожна з яких утворює рацемат. З чотирьох стереоізомерів для побудови білків людського організму використовується тільки один.

До складу білків входить L-ізолейцин з S-конфігурацієй обох асиметричних атомів вуглецю С-α і С-β. У назві тієї пари енантіомерів, L-ізомер якої не є структурним елементом білків, використовується приставка ало- (від греч. allos - інший).

[pic 3]

У L-треонина, що входить до складу білків, атом С-α має S-, а C-β — R-конфігурацію.

[pic 4]

α-Амінокислоти D- і L-стереохімічних рядів.

Використання для побудови білків людського організму тільки одного виду стереоізомерів α-амінокислот, а саме L-енантіомерів, має найважливіше значення для формування просторової структури білків.

З цим безпосередньо пов'язана стереоспецифічність дії ферментів. Макромолекули ферментів, побудовані з α-амінокислот, тобто хірального матеріалу, в цілому є хіральними і тому вступають у взаємодію тільки з тими субстратами, які також мають певну конфігурацію.

α-Амінокислоти D-ряду називають іноді «неприродними», оскільки вони не використовуються для побудови білків людського організму. D-α-амінокислоти зустрічаються в багатьох природних пептидах, що продукуються мікроорганізмами, наприклад в антибіотиках (граміцидин, актиноміцин, поліміксин), а також у складі біополімерів клітинної стінки бактерій, наприклад залишок D-глутамінової кислоти — в оболонці бактерій сибірської виразки. Проти цього виду бактерій безсилі розщеплюючі ферменти людини і тварин.

α-Амінокислоти, що відносяться до разних стереохімічнич рядів, розрізняються на смак. Наприклад, D-глутамінова кислота позбавлена смаку, а L-глутамінова кислота має смак м'яса. Тому L-глутамінову кислоту, що отримується при гідролізі клейковини пшениці, застосовують у вигляді глутамату натрію як смакову добавку до харчових концентратів.

Солодкий смак мають, як правило, ізомери D-ряду: валін, лейцин, треонін, метіонін, аспарагінова кислота, тирозин, триптофан, гістидин.

Їх енантіомери або позбавлені смаку, або мають гіркий смак. З ізомерів L-ряду солодкими є аланін, серин, пролін.

В цьому відношенні α-амінокислоти привертають серйозну увагу як можливі замінники солодких речовин вуглеводної природи у зв'язку з проблемою діабету.

В даний час в промисловому масштабі випускається харчова речовина аспартам, що має майже в 200 разів солодший смак, ніж сахароза, і має амінокислотну природу. Аспартам — дипептид, що складається із залишків L-аспарагінової кислоти і метилового ефіру L-фенілаланіну.

[pic 5]

Проте найсолодшим з відомих в даний час речовин є дипептид, що складається із залишку L-аспарагінової кислоти і залишку аминомалонової кислоти, одна з карбоксильних груп якої входить до складу метилового ефіру, а інша — фенхилового ефіру.