Шпаргалка по "Биохимии"

1. Ферменти: визначення, хімічна природа та класифікація ферментів за будовою. Спільні властивості ферментів і неорганічних каталізаторів, відмінність між ними.

Ферменти – це біологічні каталізатори білкової природи за допомогою яких відбуваються всі реакції в живих організмах. З будавою бувають: прості( апоферменти)- складаються тільки з амінокислот( білків); складні (холоферменти)- складаються з апофермента( білкової частини) та кофактора(простетична група, кофермент)( небілкова частина).

Спільні властивості для ферментів і неорганічних каталізаторів: 1) діють у відносно мали концентраціях. 2) не входять до кінцевих продуктів реакції та не витрачаються в процесі. 3) не змінюють напрямку реакції. 4) пришвидшують тільки ті реакції що є можливими з точки зору термодинаміки. 5) збільшують швидкість наближення системи до термодинамічної рівноваги не змінюючи при цьому  точки рівноваги.

Відмінні:1) до складу неорганічних каталізаторів не входять білки. 2) ферменти каталізують лише біохімічні реакції, а неорганічні каталізатори різні реакції. 3)неорганічні каталізатори при збільшені температури на кожних 10 градусів пришвидшуються в 2-4 рази, а ферменти діють в обмеженому діапазоні температур. 4) реакція протікає швидше в мільйони раз завдяки ферментам. 5) неорганічні каталізтори не піддаються регуляції,а ферменти – піддаються.

1. Теорії механізму ферментативних реакцій. Пояснити залежність швидкості реакції від концентрацій ферменту та субстрату, рН середовища та температури

Теорія Фішера ( ключ-замок). Активний центр ферменту ( замок) здатний прийняти тільки субстрат специфічної форми( ключ).

Теорія Кошланда( індукованої адаптації). Процес приєднання субстрату індукує специфічні конформаційнї зміни в активному центрі. Субстрат не відповідає по структурі активному центру, але приєднуючись до нього індукує зміни в ньому і прилипає до нього.

Стадії ферментосубстратного комплексу за Міхаелісом-Ментен. 1-стадія- зв’язування субстрату з активним центром ферменту, тобто утворення ферментосубстратного косплексу. 2-стадія- перетворення первинного ферментосубстратного комплексу в один або декілька активних ферментосубстратних комплексів. 3-стадія- відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту.

При збільшенні концентрації ферменту в клітині швидкість реакції, що каталізується цим ферментом, буде зростати. При збільшенні концентрації субстрату прискорення реакції буде зростати але з дуже малою швидкість, аж поки не надійде такий момент , коли будь-яке збільшення концентрації субстрату викликатеме нескінченно мале прискорення реакції. Кожен фермент має свій оптимум pH за якого він найактивніший, проте відхилення від цього оптимума в будь-який бік призведе до, зниження активності ферменту. Зі збільшенням температури швидкість ферментативної реакції зростає , прооте до певного рівня оскільки при дуже високих температурах ( вище 60 градусів) відбувається денатурація ферменту. Оптимальною температурою для більшості ферментів є 20-40 градусів.

1. Енергетичні особливості ферментативних реакцій. Енергія активації, енергетичний бар’єр.

Ферменти каталізють  тільки термодинамічно можливі реакції. Можливість  перебігу хімічної реакції визначається різницею між вільною енергією початковх речовин та продуктів реакції. Тобто якщо вільна енергія початкових речовин більша як продуктів реакції, то така реакція термодинамічно можлива. Але якщо ж навпаки, вільна енергія продуктів реакції більша як початкових речовин то  це означає що вона енергетично неможлива, в такому випадку вона може здійснюватися лише за умов надходження зовнішньої енергії.

Надлишкову енергію, яка необхідна для подолання сил відштовхування (енергетичного бар'єру), що виникають між електронними оболонками реагуючих частинок, називають енергією активації.

У реакцію за звичайних умов можуть вступити лише ті молекули запас енергії яких перебільшує енергетичний барєр даної реакції, тобто той мінімальний запас енергії в молекулах за якого вони стають реакційноздатними.

1. Специфічність дії ферментів. Види специфічності, навести приклади. Значення в медичній практиці.

Для  ферментів характерна специфічність дії – вони каталізують чітко конкретні реакції; завдяки найтоншій специфічності ферментативного каталізу можлива чітка впорядкованість і найтісніший взаємозв'язок окремих ферментативних реакцій, що лежать в основі біологічного обміну речовин. В міру специфічності окремі ферменти досить сильно відрізняються між собою, тому виділяють наступні основні типи специфічності: