Будова та властивостi амiнокислот

РОЗДІЛ 1.

БУДОВА ТА ВЛАСТИВОСТІ АМІНОКИСЛОТ

Різні пептиди і білки складаються із залишків α-амінокислот. Загальне число амінокислот, що зустрічаються в природі, досягає 300, проте деякі з них виявлені лише в певному співтоваристві або навіть в одному організмі.

Серед них виділяється група з 20 найбільш важливих α-амінокислот, що постійно зустрічаються у всіх білках (таблиця. 1.1). Одна з них не містить первинної аміногрупи і є, таким чином, α-імінокислотою. Ця амінокислота - пролін. Саме ці 20 амінокислот беруть участь у біосинтезі білка і мають свій шифр.

Амінокислоти - це похідні карбонових кислот, в яких один або декілька атомів водню заміщені на аміногрупу.

Походять амінокислоти лише від деяких органічних кислот: оцтової, пропіонової, масляної, валеріанової, капронової та двох дикарбонових – янтарної і глутарової.

α-Амінокислоти — гетерофункціональні сполуки. Вони обов'язково містять карбоксильну групу і аміногрупу, що знаходяться у одного і того ж атома вуглецю в α-положенні.

Більшість амінокислот, що входять до складу білка мають одну аміногрупу, лише лізин та аргінін – по дві. Друга аміногрупа в таких амінокислотах стоїть у кінці молекули.

[pic 1]

У твердому стані і водних розчинах при нейтральних значеннях рН α-амінокислоти існують переважно у вигляді внутрішніх солей (диполярних іонів, див. 1.3).

Назви α-амінокислот будуються за замісною номенклатурою, але зазвичай використовуються їх тривіальні назви.

[pic 2]

Тривіальні назви α-амінокислот часто пов'язані з джерелами їх виділення:

• серин входить до складу фіброїну шовку (від латів. serieus — шовковистий);
• тирозин вперше виділений з сиру (від греч. tyros — сир);
• глутамін — із злакової клейковини (від лат. gluten — клей);
• цистин — з каменів сечового міхура (від грец. kystys — міхур);
• аспарагінова кислота — з паростків спаржі (від латів. asparagus — спаржа).

Основним джерелом α-амінокислот для живого організму є харчові білки. Багато α-амінокислот синтезуються в організмі, деякі ж необхідні для синтезу білків α-амінокислоти не синтезуються в організмі і повинні поступати ззовні. Такі амінокислоти називають незамінними: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан.

При деяких, найчастіше вроджених, захворюваннях перелік незамінних кислот розширюється. Наприклад, при фенілкетонурії людський організм не синтезує ще одну α-амінокислоту — тирозин, який в організмі здорових людей утворюється при гідроксилюванні фенілаланіну. Для деяких організмів (щури, миші) необхідно 9 незамінних амінокислот (до названих додається гістидин).

Напівнезамінні амінокислоти – синтезуються в недостатній кількості, тому повинні частково поступати в організм з їжею. Для організму людини такими амінокислотами є аргінін, тирозин, гістидин.

Замінні амінокислоти синтезуються в організмі з цілого ряду органічних сполук.

1.1. КЛАСИФІКАЦІЯ α-АМІНОКИСЛОТ.

α-Амінокислоти класифікують декількома способами залежно від ознаки, покладеної в основу їх поділу на групи.

Однією з класифікаційних ознак є хімічна природа радикала R. За цією ознакою α-амінокислоти діляться на аліфатичні, ароматичні і гетероциклічні.

І. Аліфатичні α-амінокислоти.

Аліфатичні (або ациклічні) α-амінокислоти складають найбільш численну групу. Всередині цієї групи їх підрозділяють із залученням додаткових класифікаційних ознак. Наприклад, залежно від числа карбоксильних груп і аміногруп в молекулі виділяють: