Изоферменты. Изучение изоферментного состава сыворотки крови в диагностических целях

36.05.01 – Ветеринария

Реферат

на тему:

«Изоферменты. Изучение изоферментного состава сыворотки крови в диагностических

целях»

по дисциплине:

«Биологическая химия»

Выполнил студент  

Бердашкевич Анастасия Ростиславовна  

(Ф.И.О.) полностью

Курс 2 Группа 202

Ведущий преподаватель: ___________ Дата отправки на проверку «_____»____201__ г. Возвращена с проверки «_____»____201__ г.

Оценка ______________________________

 Подпись преподавателя________________

Омск - 2019 г

Содержание

Введение        3

1. Типы изоферментов        4

2. Изоферменты лактатдегидрогеназы        5

3. Изоферменты креатинфосфокиназы        7

4. Изоферменты щелочной фосфатазы        8

Заключение        10

Список литературы        11

Введение

Изоферменты - это ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся между собой по первичной структуре белка, физическим и химическим свойствам, условиям активации, по сродству к субстрату, активности или регуляторным свойствам.

Изоферменты возникают при появлении различий в структуре генов, кодирующих эти изоферменты. Следовательно, изоферменты различаются по первичной структуре белковой молекулы и, соответственно, по физико-химическим свойствам. Именно на различиях в физико-химических свойствах и основаны методы определения изоферментов.

Понимание особенностей строения и выполняемых функций каждым изоферментом, позволяет проводить более точную диагностику и отслеживать изменения в организме в ходе лечения.

1. Типы изоферментов

Изоферменты классифицируют на 6 классов:

1. По генетическому признаку:

- когда изоферменты являются результатом экспрессии различных, не аллельных генов. Такие изоферменты обычно и расположены в разных тканях. Примером являются изоферменты пируваткиназы, аспартатаминотрансферазы, аланинаминотрансферазы и др.

- когда изоферменты являются результатом экспрессии различных аллелей одного и того же гена (аллелозимы).

2. По строению, когда изоферменты формируются на основе различных комбинаций полипептидных цепей. Примером являются изоферменты ЛДГ, креатинкиназы (креатинфосфокиназы) и др.

3. По структуре, когда изоферменты образуются в результате обратимого присоединения или отщепления тех или иных функциональных групп (фосфорилирование/дефосфорилирование, окисление/восстановление группы и др.).

4. По степени полимерности, когда это олигомеры единственной субъединицы. Примером является глюкозидаза (обнаруживается в клетках в виде моно- , ди- , тетра- и октомеров).

5. По стереометрическим различиям (конформеры). Обычно имеют аллостерический центр.

2. Изоферменты лактатдегидрогеназы

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) участвует в реакции окисления молочной кислоты до пировиноградной кислоты. Данный фермент образован 4 субъединицами 2 типов: М и Н. Синтез Н- и М-типов осуществляется различными генами и в разных органах экспрессируется по-разному. Поэтому и расположение этих изоформ в разных тканях различно. Так, изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2 образованы в основном Н-субъединицами и наиболее активны в сердечной мышце и почках, тогда как изоферменты ЛДГ4 и ЛДГ5 образованы в основном М-субъединицами и более активны в скелетных мышцах и печени.

[pic 1] 

Рис.1. Схема строения изоферментов ЛДГ.

Интересно, что данные изоферменты различаются еще и по свойствам: ЛДГ4 и ЛДГ5 работают эффективно в анаэробных условиях, тогда как ЛДГ1 и ЛДГ2 - в аэробных (когда пируват быстро окисляется до СО2 и Н2О).

Оценка изменения соотношения и концентрации данных изоформ имеет диагностическое значение. Известно, что при инфаркте миокарда отмечается повышение концентрации общей ЛДГ, однако это происходит за счет возрастания содержания ЛДГ1 и ЛДГ2, причем аысокая активность ЛДГ1 может сохраняться в течение 12-14 дней. Если же произошло изменение активности ЛДГ в сторону снижения, значит период резорбции некротизированной ткани миокарда завершается.