Лекции по "Биологии"

1)Ақуыздардың құрлысы,құрлымы және қызметі

Ақуыз-жалпы мономерлері амин қышқылдар болып  табылатын органикалық биополимер болып табылады.1 грамм нәруыз ыдырағанда-17,6Кдж энергия бөлінеді.Көп түрі суда жақсы ериді.Суда ерімейтін    ақуыздар:оссеин,коллаген,эластин,кератин.Ақуыздар сыртқы пішініне байлансты Глобулалы және фибриллярлы нәруыздар деп жіктеледі.Глобуллалы ақуыз-полипептидтік тізбегі шумаққа оралған.Суда жақсы ериді.Фибриллярлы ақуыз-ұзын жіп секілді.Полипептидтік тізегі бір сызықты.Суда еримейді.Құрлымы бойынша қарапайым және күредлі деп бөлінеді.Қарапайым ақуыздар тек амин қышқыл қалдықтарынан тұрады.Мысалы:хроматин ақуызы-гистон.Күрделі ақуыздар-құрамында амин қышқылдарынан тыс басқа да қосылыстар бар ақуыздар.Мысалы:Металлопротеин;Хромопротеин;Фочфопротеиндер;Липопртеиндер;Гликопротеиндер.Ақуыздың кеңістік құрылымының 4 деңгейі бар:бірінші реттік,екінші реттік,үшінші реттік,төртінші реттік.Бірінші реттік құрылымда  бір тізбекті амин қышқылы бболып табылады.Бұл жерде пептидтік байланстар болады.Бірінші реттік құрылымда бір бағытқа ұарай бағытталып 2 ұшы болады.Олар амин тобын тасмалдаушы N-ұшы және корбаксил тобын тасмалдаушы C-ұшы.Ақуыздың екінші реттік құрылымы оралма тәрізді пішінді.Ерекшелігі сутектік байланыстың болуы.Тізбектерде альфа-спираль және бетта-қатпарлы структура болады.Бұл өзектің ішкі бөлігін пептидтік арқау(отров) және сыртқа бағытталған амин қышқылдарының радикалдары құрайды.Ақуыздың үшінші реттік құрылымы-шиыршықталған полипептидтік тізбектің кеңістіктегі оралымға айналуы.Бұл жерде сутектік,иондық,гидрофобтық,дисульфидтік байланыстар бар.Бұл құрылымның қалыптасу ерекшелігіне байланысты ақуыз глобулалы және фибриллярлы деп бөлінеді.Ақуыздың 4 реттік құрлымы-ақуыздың бөлекполипептидтік тізбектерінен түзілген,бір-бірімен өзара әрекеттесетін суббірліктердің кеңістікте орналасуы.Ақуыздың молекуласы құрылысының ең жоғары деңгейі.Бұл дңгей молекулаға міндетті емес деңгей.Бұған олигомер нәруыздар жатады.олардың полипептидтік тізбектері-протомерлер.Олигомерлі нәруыздар бірнеше тұрақты конформация түрінде болады және аллостерикалық қасиеттер көрсетеді.Ақуыз қызметтері:құрылымдық,қоректік,жиырылғыштық,тасмалдаушылық,ферменттік,қорғаныштық,рецепторлық және реттеушілік қызметтер атқарады.

2)Ферменттер. Ферменттердің жіктелуі, қасиеттері мен қызметі.

Фермент(энзим)-белгілі бір процесттерді жылдамдатушы биологиялық катализатор.Ферменттердің  негізі нәруыз болғандықтан жалпы нәруызге  тән барлық қасиеттер көрсете алады.Ферменттерің медицинадағы рөлі жалпы ауруларға диагноз қоюға және дәрілік заттардың құрамында тежеушілік қызмет атқарады.Ферменттің өзіне тән белсенді орталығы болады.Ол аймақпен байланысушы лигандсубстрат деп аталады.Нақтырақ айтсақ бұл орталық тар байланыстыру бөлімі және катализдік бөлімі деп бөлінеді.Байланыстыру бөлімінде қосылған субстраттар фермент-субстраттық комплекс жасап әрекеттеседі яғни субстраттық талғамдылықты қамтамасыз етеді.Ал катилиздік орталық субстрат өзгеріп,өнімге айналып кетеді.Сосын белсенді орталықтан босап шығады,оның теңдеуі:Фермент+Субстрат=Өнім+Фермент.Ферменттердің ең маңызды қасиеті ол талғамдылық.Субстратты талғамдылықтың  3 түрі бар:1)Абсолютты субстратты талғамдылық;2)Топтық субстраттық талғамдылық;3)Стерео талғамдылық.Абсолютті талғамдылық-бұл ферменттердің белсенділік орталығы тек бір субстратқа комплементарлы болады.Бұндай ферменттер организмде сирек кездеседі.Топтық субстраттық талғамдылық-ферменттердің жалпы құрлысы бір-біріне ұқсас субстарттардың  аз жинтықтары қатысатын бір түрлі рекциялардың катализденуі.Стереоталғамдылық-жалпы субстраттардың көптеген стереоизомерлері болғвн жағдайда,фермент олардың біреуінің  ғана реакциясын катализдейді.Жалпы айтқанда абсолюты талғамдылық көрсетеді.Адам организмінде ферменттер стереотағылымдылық қылатын стереоизомерлер:D-көмірсуларына,L-аминқышқылдарына,цис-транс изомерлеріне,альфа және бетта гликолиздік байланыстарға.Катализдік тағылымдылық-бұл ферменттің субстраттының оның өзгеретін жолының бірін катализдеуі.Катализдік тиімділік-яғни ферменттерм көмегімен болатын реакциялардың тиімділігі.Фермент өзгергіштігі-жалпы ферментке конформациялық өзгергіштік тән қасиет.Яғни фермент молекуласы конформациясын өзгертіп,субстратпен қосылуы қасиеті төмендейді.Ферменттің аталуы 2 түрі бар:Бірі қысқа атауы екіншісі жүйелі(толық) атауы.Ферменттердің көбіне өзінің субстратына «аза» жалғауы жалғану арқылы айтылады:аденилатцикалаз.Бірақ кейбір ферментердің тарихына байланысты аты сақталады:трипсин,пепсин,ренин.Ферменттің  жіктелуі:6 топқа жіктеледі.1.Оксидоредуктаза-электрондардың тасымалын катализдейді(тотығу-тотықсыздану реакциялары);2.Трансфераза-функционладық топтар және молекулалық қалдықтарды бір қосылыстан екіншіге тасымалдайды;3.Гидолаза-гидролетикалық ыдырау реакцияларын катализдейді;4.Лиаза-молекулалар арасындағы  химиялық байланыстарды гидролиз реакциясын катализдейді;5.Изомераза-изомерлі форма түзеді(бір субстрат молекуласының құрылымдық өзгерісін катализдейді);6.Лигазалар-энергияға бай байланыстарды ыдыратады.Синтез реакцияларын жылдамдатады.Фермент белсенділігіне:орта ph-ы,иондану дәрежесі,катион және анион орталықтарының арақатынасы әсер етеді.Олардың қызметі реакцияда катализторлық қызмет атқарады,ал катализатор реакцияға өзі жұмсалмайды,бірақ реакция жылдамдығына әсер етеді.Оның эффекторлары Ингибиторлық(тежеуші) және активаторлық(жылдамдатушы) әсер етеді.Ингибиторлар формакология мен токсикологияда қолданылады.Ингибиторлар әсер етуіне бай/ты Қайтымды(коволенті емес) және қайтымды(коволентті) деп бөлінеді.Қайтымды ингибиторлар да бәсекелес(кешеннің пайда болуына кедергі жасайды) және бәсекелес емес деп жіктеледі.Қайтымсыз ингибиторлар да арнайы және арнайы емес деп бөлінеді. Ферменттің активтілігі-фермент бөлшегі көмегімен субстраттың ыдырау шамасы.Фермент өлшемі Ө немесе U деп белгіленедіФерменттің халықаралық өлшемі-25 градуста субстарттың 1 микромолін катализдейтін фермент мөлшері.Құрлысы бойынш 2 топқа бөлінеді.Қарапайым фермент және күрделі ферменттер.Қарапайым ферменттер-олар жай ақуыздар және ыдырау барысында тек амин қышқылдарына дейін ғана ыдырайды:пепсин,трипсин.Күрделі ферменттер-күрделі ақуыздар және ақуызды жіне ақуызды емес бөліктен тұрады.Ақуызды бөлігі-Апофермент,ақуызды емес бөлігі –Кофактор(металл иондары Mg,Mn,Na,K,Fe).Кофактор ақуызды емес  бөлік бөлғандықтан Кофермент деп аталады(ТПФ,ФАД,НАД,НАДФ,ТГФК). Жалпы коферменттер көбіне витаминдер болып келеді(B1,B2,B6,B12,PP).Витаминді емес коферменттер:нуклеотидтер;пептидтер және т.б.Реакцияларда коферменттер 2 түрлі қызмет атқарады.1)субстраттың катализдік өзгеруіне байланысты2)белгілі бір субстраттан екіншісіне протон,электрон тасымалын реттейді.