Визначення амілолітичної (декстринуючої) активності в залежності від pH – середовища

Міністерство освіти і науки України

Науково-дослідна робота

на тему:

«Визначення амілолітичної (декстринуючої) активності в залежності від

pH – середовища»

Роботу виконала:

студентка Ксенія Коврига

Київ 2018

ЗМІСТ

ВСТУП…………………………………………………………………………….3

РОЗДІЛ 1. Загальна характеристика амілолітичних ферментів........................ 5

1. Класифікація, будова і властивості............................................…………….5
2. Механізм дії α,β та γ амілаз..............................................................................6
3. Метод одержання............................................................................................10
4. Використання в різних галузях промисловості............................................11

РОЗДІЛ 2. Матеріали та методи дослідження....................................................14

2.1 Матеріали і принцип методу дослідження дії амілолітичних ферментів в залежності від pH середовища.............................................................................14

РОЗДІЛ 3. Експериментальна частина................................................................16

3.1 Хід виконання роботи.....................................................................................16

3.2 Результати дослідження дії амілолітичних ферментів в залежності від Ph середовища.............................................................................................................17

3.2.1 Статистично оброблені результати.............................................................17

3.2.2 Результати дослідження і розрахунки АЗ(амілолітичної здатності).......18

ВИСНОВОК...........................................................................................................20

СПИСОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ.......................................................21

ВСТУП

   Ферменти(ензими) - найважливіший клас білкових речовин (простих і складних).  Термін «фермент» вперше  був запропонований у XVII столітті хіміком Ван – Гельмонтом, а саму білкову природу ферментів  довів Джеймс Самнер у 1926 році.

   Ензими це високоспеціалізовані, універсальні за своєю біологічною функцією білкові речовини, які синтезуються в процесі життєдіяльності всіх живих організмів, і виконують функції каталізаторів біохімічних процесів, тобто прискорюють і здійснюють перебіг певних хімічних реакцій у живому організмі. Ферменти можуть проявляти свою активність як в організмі, так і виділеними з нього. Це дозволяє широко застосовувати ферменти в народному господарстві, медицині.

   Широкого використання набули крохмальдегідратуючі ферменти, а саме амілаза. Вона є однією з найважливіших складових спеціальних добавок, які прискорюють процес бродіння. При приготуванні дріжджового тіста дріжджі розкладають крохмаль з допомогою амілази до ди- і трисахаридів, які потім використовуються у життєвій діяльності, утворюючи в результаті спирт, вуглекислий газ (CO2) й інші метаболіти, що надають хлібу специфічний смак та «піднімають» тісто. Бактеріальна амілаза використовується в пральних порошках для розкладення крохмалю, що присутній у білизні. У харчовій промисловості зареєстрована як харчова добавка E1100. За допомогою бактеріальних і рослинних амілаз вдається одержати мальтозну і глюкозну патоки, зокрема з кукурудзяного і маїсового борошна, а також чисту глюкозу. Різні види паток використовують головним чином у кондитерському виробництві, де вони перешкоджають кристалізації сахарози і лактози, поліпшують консистенцію виробів і збільшують терміни їх зберігання, а також у виробництві морозива, консервованих фруктів і варення, безалкогольних напоїв, столових сиропів тощо.

   Тому, на сьогодні є дуже актуальним питання, про удосконалення методу визначення активності амілолітичних ферментів. А саме їх здатність гідролізувати крохмаль до декстринів, які не забарвлюються йодом.

РОЗДІЛ 1

Загальна характеристика амілолітичних ферментів

1.1 Класифікація, будова і властивості

Загальна класифікація ферментів, згідно типу реакцій, яку вони каталізують:

• гідролази − прискорюють реакції розщеплення;
• оксидоредуктази − каталізують окисно-відновні реакції;
• трансферази − переносять альдегідні, кетонні, фосфатні та амінні групи від однієї молекули до іншої;
• ліази − відщеплюють окремі радикали від молекул субстрату з утворенням подвійних зв’язків;
• ізомерази − здійснюють внутрішньомолекулярні перетворення (ізомеризацію);
• лігази − (синтетази) каталізують реакції сполучення двох молекул з утворенням відповідних хімічних зв’язків, використовуючи енергію АТФ.

До групи амілолітичних ферментів відносять:

КФ 2.4.1.19 Амілаза Bacillus macerans (циклодекстроглюконтрансфераза);

КФ 3.2.1.1  б-амілаза;