Шпаргалка по "Медицине"

Блок 1.

белки и ферменты. биоэнергитика

1. перед пломбированием зуба зубные стержни обрабатывают антисептиком, например фенолом, формальдегидом или эвгенолом. Эти вещества вводят в виде турунда и тщательно всасывают, так как они не должны попасть на слизистую оболочку полости рта. 

1. охарактеризуйте процесс денатурации Белков. Покажите, как почему при денатурацией изменяется строение белков (40%).

Ответ: Денатурация – это разрушение нативной конформации белка. Нативная конформация белка – это его функционально активная структура, форма. Белки находятся в состоянии нативной конформации, когда они представлены в виде третичной структуры. Соответственно, когда разрушается третичная структура белка, он теряет свою нативную конформацию, и утрачивает способность выполнять свои функции.

2.Почему препарат следует избегать попадания в слизистую оболочку полости рта? (20%).

Ответ: Фенол легко всасывается через слизистую оболочку и кожу. При системной абсорбции оказывает токсические, прижигающее и раздражающее действия

3.Назовите другие химические и физические денатурирующие агенты (40%).

Ответ: К денатурации приводит действие соответствующих денатурирующих агентов. Все денатурирующие агенты делятся на 2 типа: физические и химические:

-к физическим относят: УФ-излучение; ультразвук; радиация; давление; высокая температура; ионизация заряженными частицами.

-к химическим относят: кислоты; щелочи; соли тяжелых металоов; перекись водорода, йод; хлоргексидин;

2.для энзимотерапии корня зуба применяется ферментный препарат «Имо - зимаза» - лизоцим, трипсин и химотрипсин. Препарат гидролизует денатурированные протейны и действие длится долго. Препарат уничтожает корковую среду патогенных микроорганизмов, закапывающих дентин, и разрушает мертвую ткань зуба, закапываемую кариесом. 

1.охарактеризуйте особенности строения молекулы белка первичной, вторичной и третичной структуры (30%).

Ответ: Белки имеют 4 типа структурной организации.

Первичная структура. Это линейная последовательность аминокислотных остатков в составе молекулы белка, составляющая полипептидную цепь. Остатки аминокислот в составе первичной структуры, соединены пептидными связями. Пептидные связи являются достаточно крепкими, поэтому первичную структуру не так просто разрушить, для этого необходимы специальные катализаторы – ферменты.

Вторичная структура может быть двух видов:

1. а-закрученная спираль. Такой вид вторичной структуры представляет собой закрученную по спирали полипептидную цепь, удерживающуюся благодаря образованию водородных связей между атомами кислорода и водорода разных аминокислотных остатков.

2. в-складчатая структура. При этом могут укладываться как несколько полипептидных цепей, так и всего одна, сделавшая поворот. В-складчатая структура также удерживается за сет образования водородных связей, между атомами кислорода и водорода различных аминокислотных остатков.

Третичная структура – представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Третичная структура, иными словами, это укладка вторичной структуры в функциональную форму белковой молекулы.

Третичная структура может быть представлена двумя вариантами: 1. Глобула; 2. Фибрилла

2.охарактеризуйте деятельность трипсина и химотрипсина как эндопептидазы (40%).

Ответ: Трипсин- разрушает внутренние пептидные связи в участках которые образованы лизином и аргинином.

Хемотрипсин- разрушает внутренние пептидные связи в участках образованных тирозином, триптофаном, фенилаланином.

3.Почему вышеуказанный препарат не должен содержаться в корневых стержнях зуба более 1-2 суток (30%).

Ответ: Потому что трипсин активирует плазминоген, значит будет образовываться плазмин, который будет расщеплять фибрин на фракции с обнажением лизина к которому будет прикрепляться урокиназа которая тоже осуществляет лизис фибрина. Все это будет приводить к кровотечению.