Контрольная работа по "Химии"

Контрольная работа 2 Назаров М.

1. Какие взаимодействия осуществляются в фермент-субстратном комплексе? Назовите коротко.

Связывание фермента и субстрата в комплексе Михаэлиса должно осуществляться за счёт слабых сил: ион-ионного, ван-дер-ваальсова, гидрофобного или водородного взаимодействия.

1. Суммарный заряд пептида следующей структуры при рН 7.5 и рН 2.5.[pic 1]

Выполнял задание в соответствии с таблицей:

[pic 2]

Группы, вносящие вклад в заряд: 2 лизина, аргинин, концевая аминогруппа, концевая карбокси- группа и аспартам.

pH 2.5

+3 (-NH3+) + 1 (=NH2+) - 1 (СОО-) = +3

рН 7.5

+3 (-NH3+) - 2 (СОО-) + 1 (=NH2+) = +2

1. Что такое параметр IC50, который используют для описания эффективности обратимых ингибиторов? Как этот параметр соотносится с константой ингибирования? В каком случае равен Кi?        

Показатель эффективности лиганда при ингибирующем биохимическом или биологическом взаимодействии. IC50 является количественным индикатором, который показывает, сколько нужно лиганда—ингибитора для ингибирования биологического процесса на 50 %.

 [pic 3]

Ki — активность связывания ингибитора с реакционным субстратом, IC50 — функциональные активность ингибитора, [S] — концентрация реакционного субстрата, Km — константа Михаэлиса.

IC50 = Ki, если [S] = 0.

1. Что важно для эффективного катализа лизоцимом?

Наиболее активен лиоцим при pH 5–7, ионной силе – 0,1 и в кислой среде. Однако в щелочных условиях лизоцим быстро теряет свою активность. Оптимальная температура для работы фермента составляет +60 °С, выше этих значений он становится неактивным.

1. Использование ферментов в анализе. Какие свойства ферментов важны?

• Очень высокая каталитическая активность
• Строгая специфичность
• Большая лабильность (чувствительность к внешним условиям взаимодействия)
• Способность работать в н.у. (умеренные Т и рН)
• Стабильность взаимодействия