Катионы металлов как активаторы ферментов

Большинство биохимических реакций невозможно без участия ферментов. Ферменты — иначе энзимы или биокатализаторы — это вещества способные ускорять, регулировать и направлять биохимические реакции.

Каждый фермент имеет собственную структуру, благодаря которой осуществляется его специализированное воздействие на определённые субстраты. Основные элементы данной структуры это:

1) апофермент – белковая часть фермента, обуславливающая его специфичность, она неустойчива к температурным воздействиям, в отличие от кофермента. В апоферменте выделяют каталитический центр и аллостерический центр. У каждого энзима каталитический центр имеет собственную геометрию, благодаря которой каталитический центр и субстрат подходят друг к другу «как ключ к замку».

Аллостерический центр – это участок апофермента, воздействуя на который различными реагентами можно изменить геометрию каталитического центра и тем самым активировать или дезактивировать энзим.

2) кофермент – это органическое вещество небелковой природы, составляющее вместе с апоферментом молекулу энзима. Несмотря на то, что кофермент это не белок, он также как и апофермент является основной частью энзима и без него фермент не активен. В состав кофермента, в свою очередь могу входить не только органические вещества, но и неорганические – катионы разных металлов.

Катионы металлов очень часто оказываются незаменимыми веществами в ферментативных реакциях, так как могут быть активаторами — веществами способствующими образованию активного субстрат-ферментного комплекса.

Без активаторов многие ферменты (особенно из класса оксиредуктаз которые осуществляют окислительно-восстановительные реакции в организмах), были бы не активны или имели бы недостаточную активность.

К числу активаторов относят катионы металлов, таких как: Cu, Mn, Mo, Zn, Co, V, Ni, Se, Fe, Ca, Mg.

Механизмы воздействия катионов металлов на ферменты и их субстраты могут быть разными:

1) Они могут влиять на область активного центра фермента, выступая в роли кофактора или связующего звена (мостиком) между ферментом и субстратом; [3]

2) Могут быть донорами (нуклеофилами) и акцепторами (электрофилами) электронов;

3) Катионы металлов могут быть аллостерическими эффекторами, то есть могут связываться с аллостерическими участками апофермента (белковой части фермента) и тем самым вызывать конфигурационные изменения в молекуле белка и в геометрии активного центра фермента, так чтобы последний мог связаться с катализируемым субстратом.

4) Могут стабилизировать молекулы субстрата (например, для большинства киназ в качестве одного из субстратов выступает не молекула АТФ, а комплекс Mg2+-АТФ)

Катионы металлов могут быть активаторами только тогда, когда есть их недостаток в среде протекания ферментативной реакции.

Далее мы рассмотрим примеры некоторых катионов металлов как активаторов ферментов.

Железо Fe+2, Fe+3

Железо активирует такие важные энзимы как нитратредуктаза (НР) и нитритредуктаза (НиР), с помощью которых идёт превращение нитратов в нитриты и нитритов в нетоксичный аммиак; каталазу и пероксидазу, разлагающие токсичную для организма перекись водорода на воду и кислород; аконитазу катализирующую изомеризацию цитрата в изоцитрат, а также нитрогеназу, которая играет важную роль в фиксации атмосферного азота у прокариотических бактерий и многие другие ферменты из класса оксиредуктаз. Примеры реакций, в которых активатором фермента являются катионы железа, показаны на слайде. Также железо входит в состав цитохром ,фередоксина, фитоферретина.

В составе ферментов железо может находиться как в гемовой, так и в негемовой форме.

Медь Cu+, Cu+2

По биохимичеким функциям и свойствам медь схожа с железом, она способна