Определение показателей белкового обмена при патологии почек

Группа 345ЛШ                                                                           Работу защитил с оценкой

Специальность Лабораторная

Диагностика                                                                            _______________________

ПМ (МДК) 03.01 Теория и Практика                                          (подпись руководителя)

Лабораторных Биохимических Исследований

                                            «_____»_________20___г.  

КУРСОВАЯ РАБОТА

ТЕМА: Определение показателей белкового обмена при патологии почек

Выполнила:

«24» Марта 2021г.

подпись__________________

Проверила

преподаватель ____________

(ПМ (МДК) 03.01 Теория и Практика

Лабораторных Биохимических Исследований)

«___»______________20___г.

ОМСК 2021

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ……………………………………………………………………………….3

1 ОСОБЕННОСТИ КАТАБОЛИЗМА БЕЛКОВ У БОЛЬНЫХ С ХГН БЕЗ НАРУШЕНИЯ ФУНКЦИИ ПОЧЕК………………………………………………….....6

2 ОСОБЕННОСТИ КАТАБОЛИЗМА БЕЛКОВ ПРИ ХПН…………………………...9

3 ОСОБЕННОСТИ КАТАБОЛИЗМА БЕЛКОВ У БОЛЬНЫХ С ХПН, ПОЛУЧАЮЩИХ ЛЕЧЕНИЕ ХРОНИЧЕСКИМ ГЕМОДИАЛИЗОМ………………12

ЗАКЛЮЧЕНИЕ………………………………………………………………………….17

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ……………………………………………………………….20

ВВЕДЕНИЕ

Обмен белков состоит из двух противоположных по направленности процессов — синтеза и распада. Первый из них закодирован в геноме и поэтому более устойчив к эндо- и экзогенным воздействиям. При отсутствии мутаций активность синтеза зависит главным образом от количества свободных аминокислот и энергообеспеченности организма. Снижение скорости синтеза белков часто связано с недостаточным его поступлением (с пищей), с потерями (с калом и мочой), с недостаточной калорийностью диеты либо регуляторными нарушениями.

Своего рода «эталонным» белком, на примере которого изучались процессы обмена протеинов, является альбумин. В настоящее время альбуминами называют хорошо растворимые стабильные глобулярные белки. Сывороточный альбумин человека — это глобулярный белок, принадлежащий к мультигенному семейству белков, включающему в себя альфа-фетопротеин, группоспецифический компонент, витамин Д, связывающий протеин и альбумин. Молекула альбумина состоит из 585 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу около 66 400 дальтон.

Синтезируется альбумин в печени, где синтез 1 полипептидной цепи предшественника — преальбумина — происходит примерно за 1,5 мин, а образование каждой дисульфидной связи занимает 30 с. Затем от преальбумина отщепляется гексапептид, и альбумин выходит из синтезирующей клетки. От начала синтеза до этого момента проходит 20-30 мин. За 24 ч в организме синтезируются 10—15 г альбумина. Концентрация альбумина в плазме крови — 35—50 г/л, в лимфе — 15—36 г/л, в межклеточной жидкости — З г/л, в ликворе — 0,3 г/л. Всего в плазме — 120—140 г альбумина (40%), вне кровяного русла — 360 г (60%), т. е. в организме человека находится около 500 г альбумина [6].

Альбумин обладает рядом ценных свойств, среди которых особое внимание привлекают связывание и транспорт ‘низкомолекулярных эндо- и экзогенных лигандов. Круг веществ, способных связываться с альбумином, огромен: лекарственные препараты, метаболиты (важнейшие — жирные кислоты и гемовые производные), гормоны, ионы металлов, красители. Точное число лигандов, которое способно связать молекула альбумина, неизвестно, иногда оно превышает 10. Связывание 1 молекулы лиганда массой около 300 дальтон радикально меняет свойства альбуминовой глобулы. Такая конформационная подвижность возможно связана с участием альбумина в неспецифической реакции адаптации.